"Nur was der Mensch sieht, begreift er auch"
 Human beings can only truly understand things they are able to see

Ein kleines Lichtmikroskop und unzählige Spaziergänge durch Wälder und Wiesen haben schon in frühester Kindheit mein Interesse an Natur und Forschung geweckt. Es hat mich unheimlich gefesselt, wie man etwa das Leben in einem Regentropfen, das für das menschliche Auge unsichtbar ist, tatsächlich beobachten kann.

Während meines Biologiestudiums an der Universität Mainz erregte sehr schnell der Fachbereich Biophysik meine Aufmerksamkeit. Ein Seminar über Membranproteinkristallographie bei Professor Claudia Büchel und ein Praktikum in ihrer damaligen Arbeitsgruppe am Max-Planck-Institut für Biophysik in Frankfurt führten dazu, dass ich Röntgenstrukturanalyse und Elektronenmikroskopie im Wissenschaftsbereich der Membranproteine für mich entdeckte und auch meine Diplomarbeit auf diesem Gebiet schreiben wollte.

Hierzu empfahl mich Claudia Büchel an die Arbeitsgruppe von Christine Ziegler in der Abteilung für Strukturbiologie unter Leitung von Professor Werner Kühlbrandt am MPI für Biophysik. Die Aufgabe lautete, röntgenkristallographische und elektronenmikropskopische Forschung am Membranprotein BetP durchzuführen. Ein sehr reizvolles Projekt – bot es doch die Möglichkeit, die in langen Forschungsjahren im Labor von Professor Reinhard Krämer (Universität Köln) ermittelten biochemischen Daten von BetP zu ergänzen und mit der Aufklärung der Struktur zu einem tieferen Verständnis des Transporters beitragen zu können. Diese Aussicht motivierte mich, die röntgenkristallographische Arbeit an BetP in meiner Doktorarbeit fortzusetzen.

Durch die herausragende Betreuung meiner beiden Mentorinnen am MPI für Biophysik, Christine Ziegler (BetP-Projektleitung) und Anke Terwisscha van Scheltinga (Röntgenstrukturanalyse), konnte ich meine Doktorarbeit erfolgreich mit der Strukturlösung von BetP beenden. Nie werde ich den Augenblick vergessen, an dem ich gemeinsam mit meinen Doktorandenkollegen aus Köln, Vera Ott und Sascha Nicklisch, die Struktur betrachtet und ihre biochemischen Daten analysiert habe. Vieles war mit Hilfe der Struktur plötzlich klar erfassbar und verständlich. Diese sichtbare Brücke zwischen Struktur und Funktion schaffen zu können und somit biochemische Prozesse auf atomarer Ebene “greifbar” zu machen, ist das, was mich an der Strukturbiologie nachhaltig fasziniert. Denn nur was der Mensch sieht, begreift er auch.

Ein Jahr vor dem Ende meiner Doktorarbeit bewarb ich mich um eine PostDoc-Stelle bei Professor Axel Brunger an der Universität Stanford in Kalifornien, USA. In seinem Labor bot sich mir die Möglichkeit, strukturbiologische Arbeit an synaptischen Adhäsionsproteinen durchzuführen. Ich trat meine PostDoc-Stelle Ende 2009 als EMBO-Longterm-Stipendiatin an.

Auch in diesem neuen Forschungsgebiet setze ich es mir zum Ziel, mit Röntgenstrukturanalyse von bekannten und neuen synaptischen Adhäsionsproteinen und Proteinkomplexen sowie mit der Verwendung von Fluoreszenzmikroskopie die Funktion synaptischer Adhäsionsproteinkomplexe auf atomarer und zellulärer Ebene zu verfolgen. Meinen weiteren Weg sehe ich ganz klar in der Grundlagenforschung: Mein Ziel ist es, auch weiterhin Röntgenstrukturanalyse und Mikroskopie auf interzelluläre Prozesse kombiniert anzuwenden, um zu Antworten und grundlegendem Verständnis auf atomarer und zellulärer Ebene zu gelangen.


A small light microscope and innumerable excursions to meadows and forests sparked my interest in nature and research when I was a kid. I was fascinated by the way the microscope enabled me to look at life forms in a raindrop being otherwise invisible to the human eye.

When I was studying biology at the University of Mainz, a seminar on membrane protein crystallography held by Professor Claudia Büchel and a subsequent internship in her lab at the Max Planck Institute of Biophysics in Frankfurt drew my attention to biophysics. As a result I was fascinated by X-ray crystallography and electron microscopy, and decided to write my diploma thesis on such a topic.

Claudia Büchel introduced me to the lab of Christine Ziegler, who was working in the structural biology department of Professor Werner Kühlbrandt at the Max Planck Institute for Biophysics. Christine Ziegler gave me the task to conduct X-ray crystallography and electron microscopy experiments on the membrane protein BetP. This was a very appealing project because it was giving me the chance to obtain visible insights on BetP and shed light via an atomic structure to its functional properties that have been examined biochemically in the lab of Professor Reinhard Krämer (Cologne University) for many years. Besides, my research and an eventual determination of the BetP structure might contribute to a better understanding of the functionality of this transport protein. This led to my decision to carry on with my X-ray crystallography experiments in my doctoral thesis.

Not least because I had two excellent mentors at the MPI of Biophysics – Christine Ziegler (head of the BetP project) and Anke Terwisscha van Scheltinga (X-ray structure analysis) – I succeeded in determining the structure of BetP. I will not forget the moment when I was looking at the BetP structure and analyzing its biochemical data with my colleagues Vera Ott and Sascha Niklisch from Cologne University. Having the atomic protein structure in hand, or rather visible for our eyes, made biochemical results suddenly more understandable because we could see the structural properties and abilities of this transporter. Having been able to find a visible link between a protein’s structure and its function and therefore facilitating the understanding of biochemical processes at atomic level – that is what fascinates me about structural biology. In fact, I think that human beings can only truly understand things they are able to see.

When I had only a year left to finish my doctoral thesis, I applied for a post-doc position in the lab of Professor Axel Brunger at Stanford University. Here, I was offered the chance to perform structural experiments on synaptic adhesion proteins and started at the end of 2009 as an EMBO long-term fellow. Although my focus of research has now changed to a different kind of proteins, I still want to examine the function of these synaptic adhesion proteins on atomic and cellular levels using X-ray structure analysis and fluorescence microscopy. And I am planning to pursue my career in the area of basic research because I want to gain fundamental understanding of intercellular processes on both atomic and cellular level.